Alzheimera neden olan mekanizma çözülüyor

7 Mayıs 2011 | 4 Ocak 2020 | Kategori: Psikiyatri / Nöroloji Print

94 Paylaşım

Hücre mekanizmaları ile etkileşen toksik ajanlarda biriken plakların amiloid hastalıklara neden olduğu saptandı

Santa Barbara Akademisi uzmanları, Alzheimer hastalığı ve tip 2 diyabet gibi plağın neden olduğu hastalıkların erken ve geç tedavilerinde kullanılabilecek yeni bir keşifte bulundu. Yapılan çalışmada, hücre mekanizmaları ile etkileşen toksik ajanlarda biriken plakların amiloid hastalıklara neden olduğunu saptandı.

Santa Barbara Akademisi Kimya ve Biyokimya Anabilim Dalı öğretim üyesi ve çalışmanın başaraştırmacısı Prof. Dr. Michael T. Bowers, hücre mekanizmaları ile etkileşen toksik ajanlarda biriken plakların amiloid hastalıklara neden olduğunu belirtti. Prof. Dr. Bowers, kullandıkları sistemin bir model sisteme dayandığını, ancak çığır açacak sonuçlar elde ettiklerini belirtti. Bu çalışma, küçük peptidlerin sıralı beta tabakaya dönüştüğünü ve fibrilleri oluşturduğunu gösteren ilk çalışma olma özelliğini taşıyor.

Parkinson hastalığı, Huntington hastalığı ve ateroskleroz diğer amiloid hastalıklar arasındadır. Amiloid plaklar, Alzheimer hastalığında olduğu gibi semptomlardan önce gelişen protein fibrillerdir. Çalışma Nature Chemistry’de yayımlandı. Çalışmada Prof. Dr. Bowers, çözünür peptid agregatların şekli, birikimi ve biyokimyasını etkileyen temel taşların amiloid hastalıkların tanı ve tedavisinde nasıl kullanılabileceğine değindi.

Prof. Dr. Bowers ve ekibi, çalışmada iyonlaştırma spektrometri kütle spektrometrisi (IMS-MS) yöntemini kullandı ve ardından daha büyük peptid veya proteinlerdeki amiloid oluşturan peptidleri inceledi. Prof. Dr. Bowers, IMS-MS yöntemi ile amiloid hastalıkların patojenik mekanizmalarının ve nihayetinde erken ve geç tedavilerinin araştırılmasında yeni yolların açılabileceğini ifade etti.

KAYNAK: C. Bleiholder, F. Dupuis, T, Wyttenbach, T. Bowers. Ion mobility–mass spectrometry reveals a conformational conversion from random assembly to ß-sheet in amyloid fibril. Nature Chemistry, 2010; 3 (2): 172 DOI: 10.1038/nchem.845